Текст работы

Введение

352044048704500106870538227000Белки – высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков α-аминокислот, связанных пептидной связью – С = О
NH –
Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Первичная структура – отражает последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура – показывает, как полипептидная цепочка расположена в пространстве – это либо спираль, либо тип складчатого слоя (в основном спираль).
Третичная структура показывает как спираль будет скручиваться – в основном будет глубулярная структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам, транспортным белкам и другим.
Четвертичная структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную, вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры.


Физико–химические свойства белков

Белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков α – аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды.
Белки в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов, которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами.

449770591440001897380100965004114809144000Белок полипептиды низкомолекулярные пептиды АК

Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте

Переваривание происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка или сычуга в виде пепсиногена – это неактивна форма пепсина. Пепсиноген превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка.

7639058064500Пепсиноген ПЕСИН HCL пепсин + пептиды А(мелкие пептиды) + пептиды Б(ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене)

Считают, что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам себя. рН действия пепсина 1,5 – 2,5 . пепсин гидролизует почти все белки, не действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот.

2335530222250002287905231775003135630222250003097530222250006686552127250070675521272500145923022225000149733022225000 O O O O
2878455175260002068830175260001259205175260004019551752600035833058001000H2N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH +HOH ПЕПСИН
R1 R2 R3 R4
38214302051050037738052051050029927552051050029546552051050018402302051050017926052051050097345520510500101155520510500 O O O O
35547301962150027260551962150015735301962150072580519621500-2667010096500 H2N – CH – C – NH – CH – C – OH + H2N – CH – C – NH – CH – C – OH
R1 R2 R3 R4
Пептиды

Пепсин очень активен – 1г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50кг яичного денатурированного белка. У молодняка животных, питающихся молоком, пепсин в желудке не вырабатывается, у них присутствует фермент ренин, выделяющийся из сычуга жвачных. Ренин расщепляет белки молока.
Затем пища попадает в тонкий отдел кишечника, в 12-перстную кишку. Здесь действует фермент трипсин, который вырабатывается в виде трипсиногена, то есть неактивной формы трипсина. Трипсиноген синтезируется железистыми клетками поджелудочной железы. Трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы и самого трипсина. При этом от профермента (трипсиногена) отщепляется ингибирующий гексапептид.

8020057112000Трипсиноген ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА, ТРИПСИН трипсин + гексапептид

То есть трипсин активирует себя, но первый толчок делает энтеропептидаза. Трипсин также расщепляет внутренние пептидные связи в белках, которые не подвергались действию пепсина, то есть он также является эндопептидазой. Трипсин разрывает внутренние пептидные связи, образованные диаминокислотами. Он расщепляет белки до высокомолекулярных пептидов и отдельных аминокислот. рН действия трипсина 7 – 7,5.
В поджелудочном соке содержится еще фермент химотрипсин, который вырабатывается в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Он активируется под действием трипсина. Химотрипсин имеет сходство с трипсином, но отличается по действию на белки. В отличие от трипсина он расщепляет внутренние пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами. Расщепляет белки также до полипептидов и отдельных аминокислот. В дальнейшем полипептидазы под действием этих же ферментов расщепляются до низкомолекулярных пептидов. На образовавшиеся низкомолекулярные пептиды действуют экзопептидазы, ферменты, гидролизующие крайние пептидные связи. К ним относятся:
1.аминопептидазы – гидролизуют ратные пептидные связи, начиная с N – конца.

2370455857250072390095250002335530222250002287905231775003135630222250003097530222250006686552127250070675521272500145923022225000149733022225000 O O O O
28784551752600020688301752600012592051752600040195517526000H2N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH
R1 R2 R3 R4
Аминопептидаза карбооксипептидаза

2.карбооксипептидазы – гидролизуют крайние пептидные связи, начиная с С – конца. Карбооксипептидазы бывают А и Б. Карбооксипептидаза А гидролизует крайние связи, образованные ароматическими аминокислотами, а карбооксипептидаза Б – основными аминокислотами.
3.дипептидазы – расщепляют пептидные связи с образованием свободных аминокислот.

Всасывание продуктов распада белков

Всасываются аминокислоты и частично дипептидазы и пептиды в ворсинках тонкого отдела кишечника с участием специфических переносчиков. Перенос через апикальную мембрану происходит активно при помощи Na-зависимого транспорта. Аминокислоты поступают в кровь и разносятся во все ткани.

Использование аминокислот в тканях после их всасывания

1.на построение белков собственной ткани, то есть на синтез тканевых белков, белков крови, плазмы и всех тканей.
2.распад до конечных продуктов с образованием энергии.
3.на синтез липидов и углеводов.
4.на синтез азотсодержащих небелковых веществ.

Переваривание белков и их микробиальный синтез в рубце жвачных животных

У жвачных животных расщепление белков происходит в рубце под действием ферментов, вырабатываемых микрофлорой. При этом белки расщепляются до аминокислот, часть аминокислот дезаминируется с образованием аммиака и короткоцепочных карбоновых кислот. Азот аммиака, карбоновые кислоты используются микробными клетками, клетками простейших (поглощаются микроорганизмами) для синтеза собственных аминокислот, их тоже около 20. Затем из этих аминокислот синтезируются белки микробных тел. У жвачных для этих целей могут использоваться азотсодержащие вещества небелковой природы – мочевина, карбамидфосфат и другие. Синтезируемый микробиальный белок является полноценным, то есть содержит весь набор незаменимых аминокислот. Этим путем у жвачных животных покрывается 30% потребности в белке. Чтобы более полно использовался процесс микробиального синтеза белка, надо в рацион включать не только азотсодержащие вещества, но и легкорастворимые углеводы с тем, чтобы обеспечить развивающуюся микрофлору энергией. Обычно в рационе соотношение сахаропереваримого протеина 1,2:1. Всего азота небелковых веществ не должно превышать 20-30% ко всему протеину рациона. У лошадей этот процесс протекает в слепой кишке.

Гниение белков в пищеварительном тракте

Это естественный процесс, происходит в здоровом организме под действием микрофлоры в толстом отделе кишечника. Гниению подвергаются белки, которые не успели перевариться. Повышенное гниение белков наблюдается при желудочно – кишечных заболеваниях: гастритах, атониях, залеживании пищи в толстом отделе кишечника, поражениях печени. При этом развивается гнилостная микрофлора, что приводит к усиленному гниению, в результате чего могут накапливаться вредные продукты гниении, особенно мины: путрисцин, кадаверин, а также фенол, крезол, индол, скатол и другие.
Кадаверин и путрисцин образуются в результате декарбоксилирования аминокислот лизина и орнитина.

143065520764500781052076450020307308382000СH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH –CO2 NH2 – (CH2)5 – NH2
NH2 лизин NH2 кадаверин
107823019939000692151993900016973559461500CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH –CO2 NH2 – (CH2)4 – NH2
NH2 орнитин NH2 путрисцин

Кадаверин и путрисцин – трупные яды. Всасываются они из кишечника в кровь и выделяются с мочой. Крезол и фенол образуются при гниении белков, содержащих аминокислоты фенилаланин и тирозин:

52692301390650048406054819650040786051390650019926301390650015735304819650013525513906500-12192025146000 OH HO OH
542163018732500509778034925003926205825500042500552540000036595051968500029737051873250021640801873250018307054445000107823023495000468630-317500 +[O] –CO2, – NH3
509778023558500447865512128500392620529083000278320516891000183070524320500297180252730001447803556000
40792401981200019926301790700064960517907000 СН2 – CH – COOH
231648018986500 NH2 CH2 – CH – COOH CH3 фенол
Фенилаланин NH2 крезол
Тирозин

Все это яды, всасывающиеся в кровь и поступающие в печень.
Индол и скатол образуются при гниении белков, содержащих триптофан:

3021330231140002773680350520004745355221615004497705335915001525905212090009829801644650044958026924000135255116840009829802501900052641525019000-13081023622000 CH2 – CH – COOH
381190511811000386905551435003354705895350034213804191000553593080010005601970228600051454052286000508825580010002402205146685002021205137160009353551333500 NH2 – CO2 – NH3 – CH3
47548809525000365823513779500343090512827000304038010922000537273513779500515429513779500400240533020001906905330200053594013970007639052349500125730444500
NH NH NH
Триптофан скатол индол

Кроме ядовитых продуктов, при гниении образуются следующие вещества: жирные кислоты, ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, оксикислоты. Все эти кислоты не являются довитыми веществами, образуются также СО2, NH3 и другие вещества.


Обезвреживание продуктов гниения белков

Все яды, образующиеся при гниении белков с кровью поступают в печень и там обезвреживаются. Обезвреживание происходит при помощи серной и глюкуроновой кислот. Серна кислота находится в связанном виде в виде нуклеотида ФАФС (3 – фосфоаденозин – 5 – фосфосульфат), глюкуроновая кислота в виде уридинглюкуроновой кислоты (УДФ – глюкуроновая кислота).

29546551555750025355554794250038290516510000-3619547942500 ОН O – SO3H
31165801847850028022554191000535305213360002209803238500
2802255233045001821180901700021145524257000 + ФАФ – ОSO3H + ФАФ
29546551574800038290515748000 (ФАФС)
СН3 CH3
Крезол крезолсерная кислота

Аналогично образуется фенолсерная кислота
376428024828500
33642301797050038881052940050034213801511300013258801797050017926052940050013830301606550022098017970500-19812051308000 ОН Н – С – О – УДФ Н – С – О –
33547051866900013258802057400069215723900038290525336500 Н – С – ОН Н – С – ОН
3364230190500003888105190500002011680104775001325880190500001802130180975005969026352500 + НО – С – Н О НО – С – Н О + УДФ
336423018161000342138031496000132588019113500141160522923500 Н – С – ОН Н – С – ОН
335470517272000132651518224500 фенол Н – С Н – С
СООН СООН
УДФ – глюкуроновая кислота фенолглюкуроновая кислота

Аналогично образуется и крезолглюкурновая кислота. Индол и скатол перед тем, как обезвредиться окисляются в печени до индоксила и скатола:

3888105202565003021330202565002773680321945009931401504950044958026924000135255116840009829802501900052641525019000-13081023622000 CH3 СН3
386905522860003811905895350034213801333500335470560960001516380199390009353551333500 ½ О2
38785809969500364871010922000343090599695003040380806450053594013970007639052349500125730444500 ОН
NH NH
Скатол скатоксил
993140160020005264152597150013525512636500-130810245745009829802597150038881052025650030213302025650027736803219450044958026924000 CH3 СН3
935355228600021355052006600038690552286000381190589535003421380133350033547056096000 + ФАФ – O – SO3H + ФАФ
3878580806450010115552349500535940234950076390533020003648710109220003430905996950030403808064500125730444500 OH О – SO3H
NH NH
Скатоксил скатоксилсерная кислота

Аналогично образуется индоксилсерная кислота.

5264152597150013525512636500-130810245745009829802597150038881052025650030213302025650027736803219450044958026924000 ОН
136398020066000935355228600038690552286000381190589535003421380133350033547056096000 ½ О2
535940234950076390533020003648710109220003430905996950030403808064500125730444500
NH NH
511683028956000474853036195000 Индол индоксил
49549059779000453453513589000447675088265004476750882650041833808826500384048016446500430720529781500387858014541500199263017399000245935526924000202120512636500982980126365005264152597150013525512636500-130810245745009829802597150044958026924000 ОН Н – С – О – УДФ Н – С – О –
511683081280004476750109855004688205119380003840480176530001992630186055009353552286000 Н – С – ОН Н – С – ОН
3840480180975004307205209550002678430419100019926302095500024593551473200053594023495007639053302000125730444500 + НО – С – Н О НО – С – Н О NH + УДФ
384048017780000392620527305000197358019685000202120527305000 NH Н – С – ОН Н – С – ОН
385000519812000197358019812000 Индоксил Н – С Н – С
СООН СООН
УДФ – глюкуроновая кислота Индоксилглюкуроновая кислота

Аналогично образуется и скатоксиглюкуроновая кислота. В печени также обезвреживается бензойная кислота. У животных она обезвреживается путем соединения с глицином аминокислотой).

29546551555750025355554794250038290516510000-3619547942500 СООН О = С – NН – CH2 – COOH
31165801847850028022554191000535305213360002209803238500
1964055901700028022552330450021145524257000 + H2N – CH2 – COOH – H2O
глицин
гиппуровая кислота (особенно много ее в моче лошадей)

У птиц бесцветная кислота обезвреживается при помощи аминокислоты орнитина:

129730514224000122110527940001116330-196850016021058890003678555-10160003183255-3873500236410518034000304038018034000300228017081500311658075565003402330142240003278505-635004064018034000CH2 – NH2 HOOC – CH2 – NH – C
2364105181610001335405229235004000518161000CH2 + - H2O CH2 O
2364105182245002973705182245002935605182245003192780306070005016518224500105918030607000CH2 CH2 O
236410519240500304038078105003402330154305003678555190500327850511430004000518288000153543019050011544301143000125920513525500CH – NH2 HOOC – CH – NH – C
COOH COOH
Орнитин орнитуровая кислота

Распад аминокислот в тканях до конечных продуктов обмена

Основные пути распада аминокислот – это дезаминирование и декарбоксилирование. Дезаминирование – это отщепление аминогруппы в виде аммиака NH3 при действии специфических ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и других.
Различают четыре вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и внутримолекулярное.
1.окислительное дезаминирование. Протекает в две реакции, сопровождается образованием кетокислот и NH3:

426910517970500273558017970500304801606550062103029400500164973084455001135380844550062103016065500R НАДН2 ½ О2 Н2О (3 АТФ) R R
426910518034000274510518986500304801898650035071059461500CH – NH2 дегидрогеназа, + НАД C = NH + Н2О C = O + NH3
COOH COOH COOH
Аминокислота иминокислота кетокислота

2.востановительное дезаминирование. Протекает в основном в пищеварительном тракте под действием микроорганизмов.

1573530168275003048016827500R R
15735301784350030480168910009163058318500CH – NH2 + H2 CH2 + NH3
COOH COOH
Насыщенная жирная кислота

3.гидролитическое дезаминирование. Протекает в пищеварительном тракте под действием микрофлоры, при этом образуются оксикислоты и NH3.

1516380175895004000517589500R R
151638017653000400051670050010306057175500CH – NH2 + HOH CH – OH + NH3
COOH COOH
Оксикислота

4.внутримолекулярное дезаминирование. Участвуют микроорганизмы. В тканях представлено только для гистидина:

3878580793750015544801841500099314079375009829801644650091630524130000583565231140005264151739900052641516446500386905517462500381190524130000347853023177500341185518415000342138017462500 N CH2 – CH – COOH N CH = CH – COOH
20593053175005264152419350075438023241000364871022288500342138022288500 NH2 + NH3
NH NH
гистидин уранотиновая кислота

Основной путь дезаминирования в тканях – это окислительное дезаминирование. Протекает путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы.
Но в тканях животных активен только дегидрогеназа глутаровой кислоты – глутамодегидрогеназа. Поэтому прямым путем окислительному дезаминированию в тканях может подвергаться только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты подвергаются непрямому окислительному дезаминированию, предварительно вступая в переаминирование с α-кетоглутаровой кислотой. Переаминирование – это перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образуется глутаминовая кислота и идет последующее дезаминирование.
Непрямой путь окислительного дезаминирования.
Протекает в 2 стадии:
1.переаминирование аминокислоты с α-кетоглутаровой кислотой:

322135518415000257365518415000811530184150003048018415000R COOH R COOH
321183017589500257365519494500811530204470003048017589500118300520447000CH – NH2 + CH2 аминотрансфераза C = O + CH2
32213551860550082105517653000COOH CH2 COOH CH2
32213551771650082105517716500амино- C = O кето- CH – NH2
кислота COOH кислота COOH
α-кетоглутаровая кислота глутаровая кислота

2.окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты:

43262551898650031927801898650021164558509000160210585090001125855285115004953018986500COOH НАДН2 ½ О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH
431673020002500320230520002500659130304800004953020955000CH2 + НАД CH2 CH2
4316730191135003697605191135003221355191135004953019113500CH2 глутаматдегидрогеназа CH2 + HOH CH2 + NH3
4316730172720003230880163195004953017272000CH – NH2 C = NH C = O
COOH COOH CH2
Глутаровая кислота иминокислота α-кетоглутаровая кислота

α-кетоглутаровая кислота может снова вступать в реакцию переаминирования с аминокислотами.
Декарбоксилирование аминокислот.
Это отщепление СО2 от карбоксильной группы. При этом образуются амины:

1964055186690004000518669000R R
40005177800006210308255000CH – NH2 –CO2ДЕКАРБОКСИЛАЗА ФП CH2 – NH2
COOH амин

При тканевом декарбоксилировании аминокислот образуется физиологически активные амины, например, при декарбоксилировании гистидина – гистамин, цистеина – цистамин, из которого затем образуется таурин, входит в состав желчных кислот.

3878580793750015544801841500099314079375009829801644650091630524130000583565231140005264151739900052641516446500386905517462500381190524130000347853023177500341185518415000342138017462500 N CH2 – CH – COOH - СО2 N CH2 – CH2 – NH2
19354803175005264152419350075438023241000364871022288500342138022288500 NH2 декарбоксилаза ФП
NH NH
гистидин гистамин

Гистамин расширяет кровеносные сосуды, снижает кровяное давление, возбуждает перистальтику матки и др.
3469005179070001668780179070005905517907000CH2 – SH CH2 – SH CH2 – SO3H
2648585844550059055189230009931409398000CH – NH2 – CO2 CH2 – NH2 + 3 [O] CH2 – NH2
COOH цистамин таурин
цистеин

При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота.

1363980192405004953019240500COOH COOH
136398021209000583565297815004953021209000CH2 CH2
1363980184150004953018415000CH2 –CO2 CH2
4953020383500CH – NH2 CH2 – NH2
COOH γ-аминомасляная кислота
Глутаминовая
Кислота

γ-аминомасляная кислота участвует в передаче нервных импульсов с нервных окончаний, является противосклеротическим веществом, используется как лекарство.

Обезвреживание аммиака в организме животных

Образуется при дезаминировании NH3, обезвреживается следующими путями:
1.образование солей аммония:
13696959017000NH3 + HCL NH4CL
2. образование амидов кислот (аспарагиновой и глутаминовой).

1983105171450004000518097500COOH O = C – NH2
1992630181610004000518161000CH2 CH2
1992630182245004000518224500115443018224500115443030607000CH2 + NH3 –H2O CH2
1992630182880004953018288000CH – NH2 + H2O CH – NH2
COOH COOH
Глутаминовая глутамин
Кислота

Аналогично идет образование аспарагина. Глутамин и аспарагин являются резервом азота в организме. При недостатке аммиака реакция идет в обратном направлении.
3.аммиак участвует в биосинтезе заменимых аминокислот путем восстановительного аминирования кетокислот

2602230167005001421130167005004000515748000R R R
26022301771650020783559207500142113016764000400051771650082105510160000C = O + NH3 - H2O C = NH + H2 CH – NH2
COOH COOH COOH

4. образование мочевины – это главный путь обезвреживания аммиака. 92% азота выводится из организма с мочой в виде мочевины. При образовании мочевины используется 1 молекула СО2 и 2 молекулы NH3.

114490516827500 NH2
1144905178435006781807302500CO2 + 2NH3 C = O + H2O
NH2
Мочевина

Впервые это установили Павлов, Ненский и другие. Позже было доказано, что в печени накапливаются аминокислота аргинин, здесь же активен фермент аргиназа. Отмечалось, что аргинин расщепляется под действием аргиназы гидролитическим путем с образованием орнитина и мочевины.

Мочевина иминная форма
19831051809750037401517145000NH2 – C = NH NH2
30784801816100019926302197100020212051911350035433019113500 NH C – OH CH2 – NH2
30689551917700021545551250950010306052393950035433019177000 CH2 + HOH NH CH2
30594301733550019831051828800036385518288000 CH2 NH2 + CH2
30594301746250020021551746250036449017462500 CH2 C = O CH – NH2
35496517526000 CH – NH2 NH2 COOH
COOH мочевина орнитин
Аргинин аминная форма

Американский ученый Кребс создал свою теорию – орнитиновый цикл Кребса. Орнитин является затравкой цикла. Теория Кребса лежит в основе современной теории образования мочевины, которая открыла промежуточные соединения в этом цикле. Образование мочевины происходит главным образом в пени. Павлов впервые установил что кровь воротной вены, притекающая к печени богата NH3, а кровь, оттекающая от печени, содержит мало NH3, но много мочевины, то есть NH3 превратился в мочевину.
Образование мочевины происходит во внутренних мембранах митохондрий, в специальных отсеках внутренних матриксов митохондрий, изолированных от участка, где происходит цикл трикарбоновых кислот, так как эти циклы конкурируют между собой за фумаровую кислоту, ЩУК. Поэтому природа приспособилась к разделению (изоляции) этих процессов.
Это называется компартментализация. Цикл образование мочевины включает следующие этапы:
1 этап. Биосинтез карбомоилфосфата при участии фермента карбомоилфосфатсинтетазы.

28117801828800027355801828800025546051828800025069801828800099250511620500СО2 + NH3 + АТФ карбомоилфосфатсинтетазы NH2 – C ~ P = O + АДФ
O OH HO
Карбомаилфосфат

2 этап. Образование цитруллина, реакция идет с участием орнитина – затравки цикла.

3916680186055004953018605500CH2 – NH2 NH2 – C = O
391668018669000878205186690004953018669000CH2 NH2 NH
39262051778000016687801778000015449553016250010877551778000010306051778000086868017780000821055177800004953017780000CH2 + C ~ P = O –H3PO4 CH2
3926205187960005905518796000CH – NH2 O OH HO орнитинкарбомаилтрансфераза CH2
394525518923000COOH CH2
395478018986500Орнитин CH – NH2
COOH
Цитруллин

3 этап. Образование агининоянтарной кислоты при участии фермента аргининсукцинатсинтетаза, участвует АТФ.

465010517653000 COOH
46501051860550042024301765300012020551860550038290520510500NH2 – C = O COOH NH2 – C = N – CH
46501051778000042024301682750012020551778000037338017780000 NH CH – NH2 NH CH2
41929051879600019831052355850012020551879600037338018796000 CH2 + CH2 – Н2О CH2 COOH
41929051790700037338017907000 CH2 COOH аргининосукцинатсинтетаза CH2
41929051987550037338020828000 CH2 аспарагиновая CH2
41738551803400037338018034000 CH – NH2 кислота CH – NH2
COOH COOH
Цитруллин аргининоянтарная кислота

4 этап. Распад аргининоянтарной кислоты на аргинин и фумаровую кислоту, под действием того же фермента.

31642051879600084010518796000 COOH NH2
3164205169545008305801790700037338017907000NH2 – C = N – CH C = NH
4240530170815003183255180340008305801708150037338018034000 NH CH2 NH COOH
42119551714500042500551714500031832551714500037338017145000 CH2 COOH CH2 CH
42310051911350031927802101850012020551911350038290519113500 CH2 аргининосукцинатсинтетаза CH2 + CH
32023051822450038290518224500 CH2 CH2 COOH
31927801828800037338018288000 CH –NH2 CH – NH2 фумаровая кислота
COOH COOH
аргининоянтарная кислота аргинин

5 этап. Распад аргинина под действием аргиназы, на мочевину и орнитин.

Мочевина иминная форма
19831051809750037401517145000NH2 – C = NH NH2
30784801816100019926302197100020212051911350035433019113500 NH C – OH CH2 – NH2
30689551917700021545551250950010306052393950035433019177000 CH2 + HOH NH CH2
30594301733550019831051828800036385518288000 CH2 аргиназа NH2 + CH2
30594301746250020021551746250036449017462500 CH2 C = O CH – NH2
35496517526000 CH – NH2 NH2 COOH
COOH мочевина орнитин
Аргинин аминная форма

На этом цикл заканчивается.
Фумаровая кислота участвует в случайных процессах:

47929801797050042500551892300031927808445500265938084455002125980189230001544955189230005905518923000COOH COOH НАДН2 ½ О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH
5354955313690004792980189865004250055170815002049780227965001544955170815007448551993900078105189865003048018986500CH фумараза CH – OH –2Н C = O CH2
4802505190500004250055190500001535430190500005905520955000CH + H2O CH2 малатдегидрогеназа CH2 + CH2
481203019113500COOH COOH COOH CH – NH2
Фумарат малат ЩУК COOH
455485525971500 Глутаминовая кислота
233362519367500256413019367500144018020320000 СООН СООН
256413018478500144018017526000-4572026098500переаминирование CH – NH2 + СH2
256413017589500144018018542000аминотрансфераза CH2 CH2
256413016700500 COOH C = O
Аспарагиновая кислота COOH
(вступает в цикл α – кетоглутаровая кислота
мочевины)
ЩУК вступает в реакцию переаминирования с глутаминовой кислотой

Биологическая ценность белков

Определяется по их аминокислотному составу. По этому принципу белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки это те, которые содержат все незаменимые аминокислоты в оптимальном соотношении со всеми аминокислотами. Полноценные белки содержат корма животного происхождения, особенно молоко, мясо, яйца. Из растительных кормов приближается к ним белки сои, некоторых бобовых, жмыхи. В животноводстве необходимо широко использовать все отходы молочной, мясной промышленности для приготовления мясо- костной, травяной муки, проводить дрожжевание кормов, использовать микрофлору рубца. Нарушение белкового обмена наблюдается не только при дефиците незаменимых аминокислот, но и при нарушении их соотношения.
Незаменимые аминокислоты – это те, которые не синтезируются в тканях животных. Они поступают в ткани за счет белков корма и микробиальных белков, синтезирующихся в рубце, слепо кишке и т.д. Незаменимые аминокислоты характеризуются строением, у них разветвленная цепочка, либо наличием ароматических радикалов, либо гетероциклических. Все это затрудняет их синтез в организме. незаменимых аминокислот 9 : валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, гистидин, триптофан.
Заменимые аминокислоты, которые синтезируются в тканях животных организмов. Они синтезируются либо из других аминокислот, например, тирозин – из фенилаланина, цистин, цистеин – производные метионина, аргинин – в цикле образования мочевины, но эти аминокислоты всецело расходуются в этом цикле, поэтому являются лимитирующими и в большом количестве должны поступать с кормами, либо синтезироваться из кетокислот: аланин, аспарагиновая, глутаминовая. Глицин для птицы является незаменимой аминокислотой.

Синтез заменимых аминокислот в тканях

Происходит двумя путями:
1.восстановительное аминирование.
2.переаминирвоание или транс – аминирование.
Восстановительное аминирование. Этим путем очень активно синтезируется глутаминовая кислота. Аминированию подвергаются кетокислота. Происходит это в две стадии.

4878705198120002506980198120006858016954500COOH COOH COOH
4879340189230003726180198755002497455189230006858019875500CH2 CH2 НАД CH2
4888865180340003173730237490002497455189865001306830285115004953018986500CH2 + NH3 – H2O CH2 НАДН2 CH2
4888230180975002507615180975004953022860000 C = O C = NH глутаматдегидрогеназа CH – NH2
COOH COOH COOH
α- кетоглутаровая иминокислота глутаминовая кислота
кислота

Переаминирование или трансаминирование. Этим путем синтезируются все остальные аминокислоты. Переаминирование – это перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Эта реакция лежит в основе непрямого окислительного дезаминирования. В тканях животных донором аминогруппы является глутаминовая кислота, которая все время пополняется за счет восстановительного аминирования.

442150517145000342138020002500916305171450004000520955000R COOH R COOH
442150518161000342138017208500916305191135004000519113500C =O CH2 CH – NH2 + CH2
4421505182245001592580203200090678018224500COOH + CH2 аминотрансфераза коф ФП COOH CH2
44119801828800089725519240500кеток-та CH – NH2 аминокислота C = O
COOH COOH
Глутаминовая к-та α-кетоглутаровая кислота

Обмен серосодержащих аминокислот

К серосодержащим аминокислотам относятся: цистин, цистеин, метионин.

282130517716500206883018669000782955186690005969017716500CH2 – SH CH2 – SH CH2 – S – S – CH2
282130520637500206883019685000140208013970000792480206375005016519685000CH – NH2 + CH – NH2 – 2H CH – NH2 CH – NH2
COOH COOH COOH COOH
Цистеин цистин
78295527940005016519939000CH2 – S – CH3
5016519050000CH2 метионин
5016518161000CH – NH2
COOH

Серосодержащие аминокислоты играют очень важную структурную роль – образуют дисульфильные связи в структуре белков. За счет свободных сульфгидрильных групп цистеин участвует в образовании активных центров ферментов, образует физиологически активное вещество глютатион – это трипептид глутаминовой кислоты, цистеина и глицина.
Цистеин, является основой аминокислотой в образовании кератина- белка волос, шерсти, ногтей, рогов и т.д. выполняет структурную роль.
Метионин является донором метильных групп, участвует в реакциях переаминирования, в частности при синтезе гемма, креатина, ацетилхолина, холина.
Метионин является основным компонентом рациона животных, недостаток его приводит у птиц к расклевам. Дают подкормку, творог.
Серосодержащие аминокислоты улучшают качество шерсти, ее крепость. Для пополнения содержания аминокислот в рационах используют гидролизаты грубого пера , рогов. Метионин можно получать искусственно. Он является источником цистеина.

1573530209550005905519050000CH2 – S – CH3 CH3 – SH
157353019113500697230191135005905519113500CH2 - CH3 CH – NH2
4953020129500CH – NH2 COOH
COOH цистеин
Метионин

Цистеин может образовываться из серина:

1535430166370004953017589500CH2 – OH CH2
15354301955800098298090805004953019558000CH – NH2 + H2S CH – NH2 + H2O
COOH COOH
Серин цистеин

Цистеин является источником серной кислоты в организме, которая входит в ФАФС и служит дл обезвреживания ядовитых продуктов.

Список использованной литературы

1. Березов Т.Т. , Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Под ред. Дебова С.С. / М., «Медицина», 1990.
2. Николаев А.Я. Биохимия. / М., «Высшая школа», 1989.
3. Строев Е.А. Биологическая химия. / М., «Высшая школа», 1986.
4. Бышевский А.Ш.. Терсенев О.А. Биохимия для врача. /Екатеринбург, 1994.
5. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. / М., «Медицина», 1983.